Amidase (AMD)
Enzymes:Ny macromolecular biolojika catalysts, ny ankamaroan'ny anzima dia proteinina
Amidase:Manangana ny hydrolysis ny endogenous sy vahiny aliphatic sy aromatic amides amin'ny alalan'ny famindrana ny acyl vondrona amin'ny rano miaraka amin'ny famokarana asidra maimaim-poana sy amoniaka.Ny asidra hydroxamic sy ny asidra organika hafa dia ampiasaina betsaka amin'ny zava-mahadomelina satria izy ireo dia singa manan-danja amin'ny fitomboana, antibiotika ary inhibitory fivontosana.Ny amidases dia azo zaraina ho karazana R sy S karazana acylases araka ny stereoselectivity catalyst.
Ho fanampin'ny fampihenana ny hydrolysis ny amides, ny amidase dia afaka mampiakatra ny fihetsiky ny famindrana acyl amin'ny fisian'ny substrate toy ny hydroxylamine.
Amidase miaraka amin'ny loharano samihafa dia samy manana ny maha-samihafa ny substrate, ny sasany amin'izy ireo dia tsy afaka mamadika afa-tsy ny amida aromatika, ny sasany amin'izy ireo dia tsy afaka mamadika afa-tsy ny aliphatic amides, ary ny sasany amin'ny hydrolyze α-na ω-amino amides.Ny ankamaroan'ny amine dia manana hetsika catalytika tsara ho an'ny amida aromatika acyclic na tsotra fotsiny, fa ho an'ny aromatika sarotra, ny amida heterocyclic, indrindra fa ny amida misy substituent ortho, dia ambany ny asany amin'ny ankapobeny (anzima vitsivitsy ihany no mampiseho vokatra catalytic tsara kokoa).
Catalytic mekanika:
| anzima | Code Product | Code Product |
| Enzyme vovoka | ES-AMD-101~ ES-AMD-119 | andiana amidase 19, 50 mg isaky ny entana 19 * 50mg / entana, na zavatra hafa |
| Kitapo famandrihana (SynKit) | ES-AMD-1900 | andiana 19 amidases, 1 mg isaky ny entana 19 * 1mg / entana |
★ Ny tena manokana substrate.
★ Fifantenana kiral matanjaka.
★ Fahombiazan'ny fiovam-po avo.
★ Vitsy ny vokatra avy any ivelany.
★ Toe-javatra malefaka.
★ Miaro ny tontolo iainana.
➢ Tokony hatao ny fitiliana anzima ho an'ny substrate manokana noho ny fahasamihafan'ny substrate, ary mahazo anzima izay mampiakatra ny substrate kendrena miaraka amin'ny vokatra catalytika tsara indrindra.
➢ Aza mifandray na oviana na oviana amin'ny toe-javatra faran'izay mafy toy ny: hafanana ambony, pH ambony/amba ary solvent organika misy fifantohana avo.
➢ Amin'ny ankapobeny, ny rafitra fanehoan-kevitra dia tokony ahitana substrate, vahaolana buffer (Ny pH tsara indrindra amin'ny enzyme).Ny co-substrates toy ny hydroxylamine dia tokony ho eo amin'ny rafitra fanehoan-kevitra acyl transfer.
➢ Ny AMD dia tokony ampidirina farany amin'ny rafitra fanehoan-kevitra miaraka amin'ny pH sy ny hafanana tsara indrindra.
➢ Ny karazana AMD rehetra dia manana toe-po tsara indrindra isan-karazany, ka ny tsirairay amin'izy ireo dia tokony hodinihina manokana.
Ohatra 1(1):
Hetsika hydrolysis amin'ny substrate Amide samihafa
| substrate | Hetsika manokana μmol min-1mg-1 | substrate | Hetsika manokana μmol min-1mg-1 |
| Acetamide | 3.8 | ο-OH benzamide | 1.4 |
| Propionamide | 3.9 | p-OH benzamide | 1.2 |
| Lactamide | 12.8 | ο-NH2benzamide | 1.0 |
| Butyramide | 11.9 | p-NH2benzamide | 0.8 |
| Isobutyramide | 26.2 | ο-Toluamide | 0.3 |
| Pentanamide | 22.0 | p-Toluamide | 8.1 |
| Hexanamide | 6.4 | Nicotinamide | 1.7 |
| Cyclohexanamide | 19.5 | Isonicotinamide | 1.8 |
| Acrylamide | 10.2 | Picolinamide | 2.1 |
| Metacrylamide | 3.5 | 3-Phenylpropionamide | 7.6 |
| Prolinamide | 3.4 | Indol-3-acetamide | 1.9 |
| Benzamide | 6.8 |
Ny fanehoan-kevitra dia natao tamin'ny 50mM sodium phosphate buffer solution, pH 7.5, amin'ny 70 ℃.
| Amides | Hydroxylamine | Hydrazine |
| Acetamide | 8.4 | 1.4 |
| Propionamide | 18.4 | 3.0 |
| Isobutyramide | 25.0 | 22.7 |
| Benzamide | 9.2 | 6.1 |
Ny fanehoan-kevitra dia natao tamin'ny 50mM sodium phosphate buffer solution, pH 7.5, amin'ny 70 ℃.
Ny fifantohana reagent mifandraika: amides, 100 mM (benzamide, 10 mM);hydroxylamine sy hydrazine, 400 mM;enzyme 0,9 μM.
Ohatra 2(2):
Ohatra 3(3):
1. D'Abusco AS, Ammendola S., et al.Extremophiles, 2001, 5:183-192.
2. Guo FM, Wu JP, Yang LR, et al.Process Biochemistry, 2015, 50(8): 1400-1404.
3. Zheng RC, Jin JQ, Wu ZM, et al.Bioorganic Chemistry, 2017, azo jerena amin'ny Internet 7.
